Banca de QUALIFICAÇÃO: CRISTIANE EVANGELISTA LIMA

Uma banca de QUALIFICAÇÃO de DOUTORADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: CRISTIANE EVANGELISTA LIMA
DATA: 14/08/2020
HORA: 09:00
LOCAL: Auditório do Programa de Pós-Graduação em Ciências Agrárias
TÍTULO: Potencial coagulante do leite pela protease produzida pela Rhodotorula mucilaginosa
PALAVRAS-CHAVES: Adsorção; Aquicultura; Biologia molecular; Leveduras; Micotoxinas
PÁGINAS: 40
GRANDE ÁREA: Ciências Agrárias
ÁREA: Zootecnia
SUBÁREA: Nutrição e Alimentação Animal
ESPECIALIDADE: Avaliação de Alimentos para Animais
RESUMO:

Leveduras são potencialmente produtoras de proteases para uso industrial, devido à sua multiplicação rápida e a compreensão científica do seu metabolismo. Para tal, o substrato para cultivo das leveduras deve fornecer os nutrientes proteicos que maximizem o potencial produtor enzimático. O soro de leite resultante da produção de queijos pode servir como substrato para produção enzimática, pelos componentes proteicos em sua composição, e seu aproveitamento para essa finalidade pode reduzir o lançamento de matéria orgânica nos efluentes industriais e o impacto ambiental. Apesar da disponibilidade e variedade de enzimas coagulantes do leite para produção de queijo disponíveis no mercado, é necessário pesquisar outras proteases proveniente de micro-organismos. Dada a importância dos coagulantes para produção de queijos, pela interferência na velocidade do processo fermentativo e significância econômica que estas enzimas oferecem. Dessa forma, com esse trabalho objetiva-se avaliar a se utilização da protease produzida pela Rhodotorula mucilaginosa isolada do soro de leite pode ser utilizada como coagulante para fabricação de queijo coalho. No presente estudo está sendo utilizada a protease pertencente à coleção de enzimas do Núcleo de Estudos, Pesquisa e Processamento de Alimentos (NUEPPA), do Centro de Ciências Agrárias (CCA) da Universidade Federal do Piauí (UFPI). Essa enzima foi produzida pela levedura Rhodotorula mucilaginosa ES04 isolada a partir do soro de leite, apresentando massa molecular de 37 KDa e foi parcialmente purificada em resina G100. As proteases foram liofilizadas e armazenadas a -20ºC.

MEMBROS DA BANCA:
Externo à Instituição - ALINE MARIA DOURADO RODRIGUES - UFPI
Presidente - 423411 - MARIA CHRISTINA SANCHES MURATORI
Externo ao Programa - 731.175.873-49 - MÁRCIO DOS SANTOS ROCHA - UFPI
Externo ao Programa - 2159669 - RAIZZA EVELINE ESCÓRCIO PINHEIRO